Skl 4 - Protein & Identifikasi Protein

Identifikasi protein from kimia12ipa1213

Protein

Pengertian

Protein yakni senyawa kimia yang mengandung asam amino, tersusun atas atom-atom C, H, O, dan N. Protein berasal dari kata proteos yang berarti menduduki tempat pertama. Pada zaman dahulu (1838) protein dianggap sebagai masakan paling penting dan mempunyai khasiat sangat istimewa bagi badan sehingga sering disebut “Protein Mystique”.

Asam Amino

Asam amino yakni sembarang senyawa organik yang mempunyai gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C “alfa” atau α). Gugus karboksil memperlihatkan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi alasannya yakni asam amino bisa menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari alasannya yakni salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

 

Struktur Asam Amino.

Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amina, sebuah gugus asam karboksilat dan rantai samping yang bervariasi antara asam amino yang berbeda. Elemen-elemen kunci dari asam amino yakni karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen.Mereka sangat penting dalam biokimia, di mana istilah biasanya mengacu pada alfa-asam amino.
Asam alfa-amino mempunyai rumus H2NCHRCOOH generik, dimana R yakni substituen organik;  gugus amino terikat pada atom karbon berbatasan pribadi dengan kelompok karboksilat (yang α-karbon). Jenis lain dari asam amino yang ada dikala kelompok amino terikat pada atom karbon yang berbeda, misalnya, dalam gamma-asam amino (seperti gamma-amino-butirat asam) atom karbon yang menempel gugus amino dipisahkan dari karboksilatkelompok dengan dua atom karbon lain. Alfa-amino asam berbeda dalam banyak sekali sisi mana-rantai (R-kelompok) yakni terikat pada atom karbon alpha mereka, dan sanggup bervariasi dalam ukuran dari hanya satu atom hidrogen dalam glisin untuk kelompok heterosiklik besar di triptofan.
Asam amino yang penting untuk kehidupan, dan mempunyai banyak fungsi dalam metabolisme. Salah satu fungsi penting yakni untuk melayani sebagai blok bangunan protein, yang merupakan rantai linear asam amino. Asam amino sanggup dihubungkan gotong royong dalam banyak sekali urutan untuk membentuk banyak sekali besar protein . Dua puluh dua asam amino secara alami dimasukkan ke dalam polipeptida dan disebut asam amino proteinogenic atau standar. Dari jumlah tersebut, 20 dikodekan oleh isyarat genetik universal. Delapan asam amino standar yang disebut “penting” bagi insan alasannya yakni mereka tidak sanggup dibentuk dari senyawa lain dengan badan manusia, sehingga harus diambil sebagai makanan.
Karena tugas sentral mereka dalam biokimia, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya dipakai dalam teknologi masakan dan industri. Dalam industri, aplikasi termasuk produksi plastik biodegradable, obat-obatan, dan katalis kiral.

 

Jenis-jenis asam amino

STRUKTUR PROTEIN

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan mempunyai banyak sekali macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein mencakup struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener (Gambar 2). 

 Reaksi pembentukan peptida melalui reaksi kehilangan cairan tubuh (Voet & Judith, 2009).

 Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang menyerupai mirip tatanan abjad dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini sanggup memilih urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009). 

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear  distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu pola struktur sekunder yakni α-heliks dan β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini mempunyai segmen-segmen dalam polipeptida  yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

. Struktur sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).

Struktur sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang menempel ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara tempat linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel mempunyai konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini sanggup terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua tempat pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9 (Murray et al, 2009).

Bentuk konformasi antipararel (Berg, 2006).

Bentuk konformasi pararel (Berg, 2006).

 

Bentuk konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino (Lehninger et al., 2004).

Struktur tersier dari suatu protein yakni lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) banyak sekali asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang mempunyai sifat hidrofobik akan berikatan di bab dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

 

 Bentuk struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada kuman Paracoccus denitrificans (Timkovich and Dickerson, 1976).

Struktur kuarterner adalah citra dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini mempunyai dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini yakni ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jikalau tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Gambar 11) (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009).

  Gambar 11. Beberapa pola bentuk struktur kuartener.

 

Penggolongan protein

 

Fungsi protein

• Sumber energi
• Pembetukan dan perbaikan sel dan jaringan
• Sebagai sintesis hormon,enzim, dan antibodi
• Pengatur keseimbangan kadar asam basa dalam sel
• Sebagai cadangan makanan

Sumber http://chemistrypensador.blogspot.com

Berlangganan Informasi Terbaru: